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Mecanismo de acción de la toxina alfa hemolisina de Escherichia coli 大肠杆菌α溶血素毒素的作用机制

IF 0.1 4区医学

Acta Bioquimica Clinica Latinoamericana Pub Date : 2013-06-01 DOI: 10.35537/10915/45707

L. Bakás, S. Mate, Romina C. Vázquez, Vanesa Herlax

{"title":"Mecanismo de acción de la toxina alfa hemolisina de Escherichia coli","authors":"L. Bakás, S. Mate, Romina C. Vázquez, Vanesa Herlax","doi":"10.35537/10915/45707","DOIUrl":"https://doi.org/10.35537/10915/45707","url":null,"abstract":"Escherichia coli es una de las bacterias anaerobias facultativas mas predominantes en el intestino, siendo, en la mayoria de los casos, inocua para el huesped. Existen cepas que traslocan al torrente sanguineo causando enfermedades extraintestinales como infecciones urinarias, septicemia y meningitis. Dentro de estas se encuentran las cepas uropatogenicas (Uropathogenic Escherichia coli: UPEC), que secretan varios factores de virulencia. Estos ultimos incluyen: toxinas, sistemas de adquisicion de hierro, adhesinas y antigenos capsulares. Las principales toxinas secretadas son: alfa-hemolisina (HlyA) y el factor necrotizante citotoxico 1 (CNF-1). En esta revision se presenta una descripcion exhaustiva de HlyA, incluyendo su sintesis, maduracion y exportacion desde la bacteria. La acilacion de la proteina en dos residuos internos de lisina la convierte en una toxina muy virulenta al exponer regiones intrinsecamente desordenadas que son esenciales en diferentes pasos del mecanismo de accion de la misma. Especificamente, la exposicion de estas regiones esta involucrada en interacciones proteina-proteina dentro del proceso de oligomerizacion. La formacion del oligomero es responsable de la permeabilidad inducida en las celulas blanco. Finalmente, basado en los conocimientos acerca de las caracteristicas estructurales y funcionales de HlyA, se presentan potenciales usos de HlyA en terapias basadas en toxinas","PeriodicalId":50907,"journal":{"name":"Acta Bioquimica Clinica Latinoamericana","volume":"47 1","pages":"353-361"},"PeriodicalIF":0.1,"publicationDate":"2013-06-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"69877600","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":4,"RegionCategory":"医学","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}

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Rol de la isoforma 2 de la glicerol-3-fosfatoaciltransferasa en el metabolismo lipídico testicular 甘油-3-磷酸酰基转移酶亚型2在睾丸脂质代谢中的作用

IF 0.1 4区医学

Acta Bioquimica Clinica Latinoamericana Pub Date : 2013-06-01 DOI: 10.35537/10915/2691

E. Cattaneo, Magali Pellon-Maison, Maria R. Gonzalez-Baro

{"title":"Rol de la isoforma 2 de la glicerol-3-fosfatoaciltransferasa en el metabolismo lipídico testicular","authors":"E. Cattaneo, Magali Pellon-Maison, Maria R. Gonzalez-Baro","doi":"10.35537/10915/2691","DOIUrl":"https://doi.org/10.35537/10915/2691","url":null,"abstract":"El primer paso en la sintesis de novo de glicerolipidos es la acilacion del glicerol-3-fosfato, la cual es catalizada por la enzima glicero-3-fosfato aciltransferasa (GPAT). En mamiferos han sido descriptas hasta el momento cuatro isoformas de GPAT, las cuales pueden diferenciarse por su localizacion tisular y subcelular, y por su sensibilidad a reactivos que reaccionan con los grupos sulfhidrilos. El objetivo de este trabajo fue estudiar la localizacion y funcion de GPAT2, una isoforma mitocondrial que se expresa principalmente en testiculo utilizando como modelo celulas CHO-K1 que sobreexpresan GPAT2. Se observo que esta isoforma utiliza como sustrato especificamente al acido araquidonico, estimula la sintesis de triacilgliceroles (TAG) con alto contenido de acido araquidonico, y favorece la incorporacion de [1-14C] acido araquidonico en los TAG. Utilizando modelos animales se observo por un lado que el ARNm de GPAT2 se expresa solo en los espermatocitos primarios, mientras que la expresion de la proteina se mantiene a lo largo de la espermatogenesis; y por otro lado que la expresion de GPAT2 varia durante el desarrollo sexual, alcanzando un maximo de expresion y actividad a los 30 dias de edad en la rata. A esta edad se observo tambien un maximo en el contenido de TAG y de AA esterificado en los TAG del testiculo. Se concluye que los resultados sugieren que GPAT2 seria la enzima responsable de esterificar el acido araquidonico en los TAG de las celulas de la linea espermatica","PeriodicalId":50907,"journal":{"name":"Acta Bioquimica Clinica Latinoamericana","volume":"47 1","pages":"315-325"},"PeriodicalIF":0.1,"publicationDate":"2013-06-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"69874121","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":4,"RegionCategory":"医学","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}

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