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FERRAMENTAS COMPUTACIONAIS PARA CARACTERIZAÇÃO DE MOLÉCULAS COM POTENCIAL BIOTECNOLÓGICO 具有生物技术潜力的分子表征计算工具

Anais do I Congresso Brasileiro de Biotecnologia On-line Pub Date : 2021-03-24 DOI: 10.51189/REMA/819

R. S. D. Silva, G. Gonçalves, Maria Vitória Sales de Moura, Liliane Rodrigues Garcia, Adonis de Melo Lima

{"title":"FERRAMENTAS COMPUTACIONAIS PARA CARACTERIZAÇÃO DE MOLÉCULAS COM POTENCIAL BIOTECNOLÓGICO","authors":"R. S. D. Silva, G. Gonçalves, Maria Vitória Sales de Moura, Liliane Rodrigues Garcia, Adonis de Melo Lima","doi":"10.51189/REMA/819","DOIUrl":"https://doi.org/10.51189/REMA/819","url":null,"abstract":"Introdução: Asparaginases são amino-hidrolases que catalisam a hidrólise de asparagina em aspartato e amônia. Desde 1953, estas enzimas são conhecidas por sua atividade anticancerígena devida à dependência, que alguns tecidos tumorais têm de Lasparagina extracelular para sua proliferação. Assim, uma vez injetadas na corrente sanguínea, as L-ASNases reduzem a quantidade de asparagina no corpo, impedindo a sobrevivência das células tumorais. Objetivo: Caracterizar o potencial biotecnológico das L-asparaginases de Escherichia coli por meio de ferramentas de simulação computacional. Material e métodos: A enzima Asparaginase tipo II (ECAII) foi obtida no Protein Data Bank - PDB. Dos PDBs 1IHD, 1JAZ, 1JJA, 1NNS, 1HO3, 4ECA e 3ECA, foi escolhida a enzima tipo selvagem mais antiga depositada sob o código 3ECA. Todas as demais são formas mutantes da molécula. Para o estudo e visualização do sítio da enzima foram utilizados os softwares PYMOLL e Visual Molecular Dynamics em suas versões mais recentes. Resultados e discussão: A estrutura de ativa de ECAII é um tetrâmero com 4 subunidades: A, B, C e D, cada um com um sítio ativo. Consiste de dois domínios α e β, Nt-terminal e C-terminal. O domínio C-terminal vai até o aminoácido Gln190, seguido por alça que conecta a outra extremidade, que vai do resíduo 191 ao 212, seguida da extremidade C-terminal, mais curta, com apenas 113 resíduos. Foram identificadas as cavidades do sítio da enzima e quais resíduos interagem com o substrato asparagina. Conclusão: As caractetísticas moleculares e interação com o substrato observada no sítio ativo da molécula confirmam o potencial biotecnológico dessas enzimas. Tendo isso em vista, sugere-se que as asparaginases sejam otimizadas por meio de mutações em seu sítio ativo, aumentando sua atividade catalítica e, consequentemente, sua atividade anticancerígena.","PeriodicalId":404601,"journal":{"name":"Anais do I Congresso Brasileiro de Biotecnologia On-line","volume":"159 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0,"publicationDate":"2021-03-24","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":null,"resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":"122826237","PeriodicalName":null,"FirstCategoryId":null,"ListUrlMain":null,"RegionNum":0,"RegionCategory":"","ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":"","EPubDate":null,"PubModel":null,"JCR":null,"JCRName":null,"Score":null,"Total":0}

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