Mol Cell | 赵子瑜等解析大肠杆菌双精氨酸转运（Tat）复合物与底物结合状态的结构

本文围绕大肠杆菌双精氨酸转运（Tat）系统展开研究。背景方面，Tat系统负责跨膜运输完全折叠的蛋白质，对细菌代谢、致病性及植物光合作用至关重要，但其转运机制长期未知。研究目的为解析Tat复合物与底物结合状态的结构，以阐明底物识别与跨膜转运机制。奥地利科技学院Leonid A. Sazanov团队（第一作者赵子瑜）利用冷冻电镜技术，解析了大肠杆菌TatBC复合物静息三聚体状态与底物SufI结合的结构，整体分辨率约3.74 Å。结构显示，TatB3C3复合物呈胞质侧开放的碗状结构，TatC构成骨架，TatB稳定复合物。底物信号肽结合一个TatBC单元，其折叠的球状结构域意外结合到相邻TatBC单元上的“校对位点”，用于验证底物折叠状态。结论认为，该结构为TatBC受体复合物的整体架构及底物识别提供了关键结构信息，并对跨膜转运机制研究具有重要启示。