Cell Reports | 南京师范大学于海佳教授课题组在发表研究成果

背景：神经元中路易小体的沉积是帕金森病的关键病理特征之一，而淀粉样聚集的α-Synuclein蛋白是路易小体的主要成分。α-Synuclein的异常聚集对神经元具有毒性，可引起氧化应激、线粒体功能障碍、内质网应激和自噬-溶酶体途径功能障碍等。研究目的：南京师范大学生命科学学院于海佳教授课题组在Cell Reports杂志发表的研究成果，旨在探讨β-Synuclein如何调控α-Synuclein的相分离和淀粉样聚集。结论：研究发现α-Synuclein发生液-液相分离并通过液滴融合和相转变加快淀粉样聚集，而β-Synuclein能够与α-Synuclein共凝聚，抑制α-Synuclein凝聚体的融合、生长及后续的淀粉样聚集。这一发现为治疗帕金森病提供了新的策略。