山东大学合作最新Nature

本研究由杜克大学与山东大学/北京大学合作完成，发表于《Nature》。背景：G蛋白偶联受体（GPCR）是细胞感知外界信号的关键，其激活后招募的β-Arrestin蛋白能同时执行受体脱敏、内吞及独立信号传导等多种功能，但单一分子如何有序协调这些互不干扰的过程一直是谜题。研究目的：探索β-Arrestin实现多功能协调的分子机制。结论：研究发现β-Arrestin通过“液-液相分离”形成动态的液态信号枢纽（生物分子凝聚体），其C末端无序区域和寡聚化能力驱动相分离，从而在时空上精确富集特定信号分子并隔离无关通路，实现高效功能区室化。破坏相分离会阻碍GPCR内吞和信号传导。这一发现革新了传统静态“脚手架”模型，将信号传导研究推进至动态物理化学范式，并为靶向β-Arrestin相分离调控的药物研发提供了新方向。