Nat. Chem. Biol. | 组蛋白和PARP1上的丝氨酸ADPr修饰是细胞内酯连接的泛素化修饰靶标

本文研究了组蛋白和PARP1上的丝氨酸ADPr修饰作为细胞内酯连接的泛素化修饰靶标。研究背景涉及蛋白质翻译后修饰的动态调节和相互串扰在细胞信号网络中的核心作用。研究目的是探索E3泛素连接酶DELTEX催化的ADP-核糖泛素化修饰的细胞内靶标，并开发相应的蛋白质组学策略。作者通过优化质谱制样流程和建立特异性的质谱采集方法，成功鉴定了PARP1和组蛋白H3上的ADPr-泛素化修饰位点，并验证了其在体内的存在。结论表明，该研究不仅鉴定了细胞内ADPr-泛素化修饰的靶标，还开发了用于免疫印迹分析该修饰的模块化工具。