文献分享|淀粉样蛋白调节α-突触核蛋白的相分离和聚集

本文研究了β-淀粉样蛋白（Aβ）与α-突触核蛋白（αSyn）的相互作用，重点探讨了它们在共凝聚过程中的不同机制。研究发现，Aβ42和Aβ40对αSyn的凝聚动力学具有本质差异：Aβ42首先形成聚集体并作为异质成核位点引发αSyn的相分离，而Aβ40则以单体形式被包裹进入αSyn凝聚体，加速其向固态淀粉样聚集体的转变。其他Aβ变体如Aβ43、Aβ37、Aβ39和Aβ35-25也分别遵循这两种机制之一。这些发现揭示了蛋白质混合物在淀粉样蛋白形成过程中的高度敏感性，为理解Aβ与αSyn共凝聚和共聚集的机制提供了新的见解。