天津大学袁文肃/林志最新PNAS

本研究聚焦壶腹状蛛丝蛋白AcSp1的自组装机制。背景方面，蜘蛛丝作为高性能生物材料，其形成涉及丝蛋白的复杂组装，但AcSp1的具体分子机制尚不明确。研究目的为揭示AcSp1通过天然无序连接区和末端结构域驱动组装的分子策略。研究发现连接区通过液-液相分离关键作用，而N端结构域在生理pH下呈现二聚化及浓度依赖性四聚化，层级组装增强相分离。结论指出该机制深化了对蛛丝蛋白组装的理解，并基于此开发出全水性纺丝技术，成功制备出高弹性、高韧性的仿生纤维，为丝基生物材料设计提供理论基础。