PNAS | 西湖大学施一公合作解析拟南芥AUX1蛋白在未结合IAA状态和IAA结合状态下的三维结构

该研究通过冷冻电镜技术解析了拟南芥AUX1蛋白在未结合IAA状态和IAA结合状态下的三维结构。研究发现AUX1以单体形式存在，包含11个跨膜螺旋，其中TM1-TM5和TM6-TM10构成了典型的LeuT折叠结构域的两个半部分。在IAA结合状态下，IAA分子被特异性识别于由TM1、TM3、TM6和TM8形成的中心结合口袋中。研究还发现His249是底物摄取与释放过程中的关键氨基酸残基。该研究阐明了AUX1介导IAA结合与转运的分子机制，为理解生长素内流的分子机制提供了重要见解。