Angew. Chem. Int. Ed. | 位点特异性的光交联蛋白质组学策略解析非典型焦亡中Caspase-4底物网络

本文介绍了一种位点特异性的光交联蛋白质组学策略，用于解析非典型焦亡中Caspase-4的底物网络。研究通过遗传密码子扩展、光交联和蛋白质组学技术，成功鉴定了Caspase-4的156种潜在底物，并验证了其中16种蛋白的有效切割。特别关注了AKT1蛋白，发现其切割位点位于D108，可能影响AKT1的激活或定位。此外，研究还揭示了Caspase-4对同家族蛋白酶Caspase-5/12前体的激活作用，表明CASP4下游存在一个复杂的焦亡级联。这些发现为理解Caspase-4在非经典炎症中的作用提供了新的视角。