西湖大学胡奇/施一公等合作最新Science子刊
iNature
2024-10-20 09:22
文章摘要
本文报道了西湖大学胡奇和施一公等在Science Advances上发表的研究，探讨了人类乙酰辅酶A羧化酶（ACCs）的动态组织机制。研究通过冷冻电子显微镜（EM）技术，揭示了ACCs在非活性状态下的细丝结构，并发现乙酰辅酶A的结合与生物素结合之间存在协同作用。此外，研究还发现柠檬酸盐通过去磷酸化作用激活ACCs，形成ACC-柠檬酸细丝，这种细丝结构由中心结构域（CD）介导的ACC1二聚体组装而成。这些发现为理解ACCs的结构动力学和调控机制提供了重要线索。
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