Purification and properties of two fibrinolytic enzymes from Fusarium oxysporum N.R.C.1

Abstract

The crude fibrinolytic enzyme preparation from Fusarium oxysporum N.R.C.1 was purified into two enzymes by ammonium sulphate precipitation followed by chromatography on Sephadex G-100 and DEAE-cellulose. Both fibrinolytic enzymes were more active on human than on bovine fibrin. The activity of the “major” enzyme component on human fibrin was 72-fold that of the “minor” enzyme component. Both enzymes had the same temperature (37 °C) and pH (6.98) optima. The “minor” enzyme component was more stable than the “major” one against heat and pH treatments. Both enzymes were significantly activated with Co²⁺ and inhibited with EDTA.

Das fibrinolytische Rohenzympräparat aus Fusarium oxysporum N.R.C.1 wurde durch Ammoniumsulfat-Fällung und nachfolgender Chromatografie an Sephadex G-100 und DEAE-Cellulose gereinigt, wobei zwei fibrinolytisch aktive Enzyme auftraten. Beide Enzyme waren gegenüber menschlichem Fibrin aktiver als gegenüber bovinem. Die „größere“ Enzymkomponente war gegenüber Humanfibrin 72fach aktiver als die „kleinere“ Komponente. Beide Enzyme hatten gleiche Temperatur (37 °C) und pH- (6.98) Optima. Die kleinere Komponente bewies eine höhere Stabilität gegenüber Hitze und pH-Behandlungen. Beide wurden durch Co²⁺-Ionen aktiviert und durch EDTA gehemmt.