Isolation and characterization of a specific receptor for human albumin on a group L streptococcus

Abstract

Certain group L streptococci demonstrate surface receptors for human albumin. Binding of ¹²⁵I-albumin to group L streptococci could be inhibited by unlabelled albumin preparations from humans, dogs, mice and bovines, but not by albumin from rabbits. The albumin-binding proteins (ABP) could be solubilized from the streptococcal surface by hot acid treatment of the bacteria and isolated by affinity chromatography on human-albumin sepharose. ABP and specific antisera produced against ABP inhibited 125I-albumin binding to group L streptococci. The molecular weight of ABP determined by SDS-PAGE and Western blotting, was approximately 48000 Dalton. ABP preparations of group G streptococci isolated from bovines and humans demonstrated cross reactivity with antiserum produced against group L streptococcal ABP.

Bestimmte Streptokokken der Gruppe L weisen Oberflächen-Rezeptoren für menschliches Albumin auf. Die Bindung von ¹²⁵I-Albumin an Streptokokken der Gruppe L konnte durch nicht markierte Albuminpräparate vom Menschen, Hund, Maus und Rind, aber nicht durch Kaninchen-Albumin gehemmt werden. Die Albumin-bindenden Proteine (ABP) konnten durch Hitze- und Säurebehandlung der Bakterien von der Streptokokkenoberfläche in Lösung gebracht und mittels Affinitäts-Chromatographie an Humanalbumin-Sepharose isoliert werden. ABP und spezifisches Antiserum gegen ABP hemmten die Bindung von ¹²⁵I-Albumin an Streptokokken der Gruppe L. Das mittels SDS-PAGE und Western blotting bestimmte Molekulargewicht von ABP betrug ca. 48000 Dalton. ABP-Zubereitungen aus vom Rind und vom Menschen isolierten Streptokokken der Gruppe G zeigten Kreuzreagibilität mit Antiserum gegen Streptokokken-ABP der Gruppe L.