细胞色素c熔球状态的热力学研究

Shigeyoshi Nakamura, S. Kidokoro
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摘要

2,3)另外,MG状态在很多蛋白质的折叠过程中作为速度论的中间状态被观测到。蛋白质MG状态的共同性质是,形成了与天然(N)状态相同程度的二级结构,呈紧凑的球状,众所周知,侧链的特异性封装是松散的、波动大的结构。有报道称,在很多蛋白质中,从平衡角度观察到的MG状态与从速度角度观察到的MG状态具有相同的结构特征。因此,正确评价MG状态的热力学稳定性,对于理解蛋白质的立体结构稳定机制和折叠机制非常重要。然而,MG状态的热力学研究,由于其测定是困难的,所以进展不大。例如,MG状态研究最具代表性的蛋白质细胞色素c(104个残基的小球状蛋白质),在酸性pH,高盐浓度条件下从MG状态向D状态的转移(MG~ D转移),用于示差扫描热测定(DSC)和光谱测定
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Thermodynamic Study on the molten globule state of cytochrome c
2,3) また,MG状態が多くの蛋白質のフォールディング過程 で速度論的な中間状態として観測されている。2) 蛋白質の MG状態の共通の性質として,天然(N)状態と同程度の 2次構造を形成しており,コンパクトな球状をしているが, 側鎖の特異的なパッキングは緩く,揺らぎが大きい構造で あることが知られている。多くの蛋白質で,平衡論的に観 測されるMG状態が速度論的なMG状態と同一の構造的特 徴を示すことが報告されている。よってMG状態の熱力学 的安定性を正確に評価することは,蛋白質の立体構造安定 化機構や,フォールディング機構を理解する上で非常に重 要である。 しかしながらMG状態の熱力学的研究は,その測定が困 難であるためあまり進んでいない。例えば,最もMG状態 が研究されている代表的な蛋白質であるシトクロムc(ヘ ムを持つ104残基の小さな球状蛋白質)では,酸性pH, 高塩濃度条件での,MG状態からD状態への転移(MG~ D転移)は,示差走査熱量測定(DSC)や分光測定を用
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