Macrocomplexes of photoactive membranes in apolar media: the chloroplast ATPase

L'extraction de differentes quantites de proteines du chloroplaste de l'epinard dans une phase organique sous forme de complexes proteines-phospholipides est dependante du solvant utilise. Plus de 50% des proteines de la phase organique sedimentent a des basses vitesses de centrifugation. Les macrocomplexes seches de cette fraction lourde forment des liposomes apres rehydratation et montrent une activite ATPasique identique a celle de l'enzyme dans les chloroplastes. Chlb est concentree dans cette fraction et la proportion de proteine/chlorophylle est considerablement augmentee. Cette procedure facilitera probablement des etudes sur les complexes d'antennes contenant de la Chl a et b. L'activite de l'ATPase du chloroplaste est mesuree directement dans un environnement apolaire (detergent - octane - hexanol). Cette activite vaut 25% de celle trouvee dans un milieu entierement aqueux et montre une forte dependance en fonction du contenu en eau. Ce systeme ou l'eau est limitante devrait permettre d'etudier des aspects du processus catalytique et de mieux comprendre les phenomenes d'activation qui ont lieu dans differentes conditions dans un milieu totalement aqueux.