{"title":"壳聚糖球固定化松木种子脂肪酶:一种可循环利用的生物催化系统","authors":"Dary Luz MENDOZA MEZA, Ivon Esher Valenzuela Jaramillo","doi":"10.18684/rbsaa.v20.n1.2022.1890","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"Las lipasas vegetales son biocatalizadores altamente versátiles debido a su quimioselectividad, enantioselectividad y regioselectividad. El propósito fue obtener un sistema biocatalítico reciclable a partir de lipasas de semillas de Pachira speciosa, aplicable a la biotransformación de lípidos. Se obtuvo una lipasa parcialmente purificada de extractos de semillas de P. speciosa, mediante cromatografía de filtración en gel en Sephadex G-100; la actividad específica lipasa (ALe) se determinó por el método de titulación de ácidos grasos libres. Se aplicó un diseño de superficie de repuesta Box-Behnken para establecer las condiciones que maximizan la inmovilización de la lipasa a tres soportes: esferas de quitosano (Q), esferas de alginato de calcio cubiertas con quitosano (Alg-Q) y esferas magnéticas de quitosano-Fe(OH)3 (Q-Fe). La mayor ALe de la enzima libre fue 0,49±0,01U/mg, a 40 °C y pH 9. El porcentaje de inmovilización y la ALe de cada biocatalízador fue: Q = 90,6 % y 3,74±0,3 nKat/mg; Alg-Q = 88,5 % y 3,62±0,1 nKat/mg; EQ-Fe = 76,4 % y 2,88±0,1 nKat/mg. El sistema biocatalítico más estable fue la lipasa inmovilizada en quitosano, con 85 % de rentención de la ALe hasta el tercer ciclo catalítico. Estudios futuros estarán enfocados a establecer los parámetros cinéticos del nuevo biocatalizador.","PeriodicalId":56220,"journal":{"name":"Biotecnologia en el Sector Agropecuario y Agroindustrial","volume":" ","pages":""},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"2021-10-21","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"0","resultStr":"{\"title\":\"Lipase of Pachira speciosa seeds immobilized in chitosan beads: a recyclable bio-catalytic system\",\"authors\":\"Dary Luz MENDOZA MEZA, Ivon Esher Valenzuela Jaramillo\",\"doi\":\"10.18684/rbsaa.v20.n1.2022.1890\",\"DOIUrl\":null,\"url\":null,\"abstract\":\"Las lipasas vegetales son biocatalizadores altamente versátiles debido a su quimioselectividad, enantioselectividad y regioselectividad. El propósito fue obtener un sistema biocatalítico reciclable a partir de lipasas de semillas de Pachira speciosa, aplicable a la biotransformación de lípidos. Se obtuvo una lipasa parcialmente purificada de extractos de semillas de P. speciosa, mediante cromatografía de filtración en gel en Sephadex G-100; la actividad específica lipasa (ALe) se determinó por el método de titulación de ácidos grasos libres. Se aplicó un diseño de superficie de repuesta Box-Behnken para establecer las condiciones que maximizan la inmovilización de la lipasa a tres soportes: esferas de quitosano (Q), esferas de alginato de calcio cubiertas con quitosano (Alg-Q) y esferas magnéticas de quitosano-Fe(OH)3 (Q-Fe). La mayor ALe de la enzima libre fue 0,49±0,01U/mg, a 40 °C y pH 9. El porcentaje de inmovilización y la ALe de cada biocatalízador fue: Q = 90,6 % y 3,74±0,3 nKat/mg; Alg-Q = 88,5 % y 3,62±0,1 nKat/mg; EQ-Fe = 76,4 % y 2,88±0,1 nKat/mg. El sistema biocatalítico más estable fue la lipasa inmovilizada en quitosano, con 85 % de rentención de la ALe hasta el tercer ciclo catalítico. Estudios futuros estarán enfocados a establecer los parámetros cinéticos del nuevo biocatalizador.\",\"PeriodicalId\":56220,\"journal\":{\"name\":\"Biotecnologia en el Sector Agropecuario y Agroindustrial\",\"volume\":\" \",\"pages\":\"\"},\"PeriodicalIF\":0.0000,\"publicationDate\":\"2021-10-21\",\"publicationTypes\":\"Journal Article\",\"fieldsOfStudy\":null,\"isOpenAccess\":false,\"openAccessPdf\":\"\",\"citationCount\":\"0\",\"resultStr\":null,\"platform\":\"Semanticscholar\",\"paperid\":null,\"PeriodicalName\":\"Biotecnologia en el Sector Agropecuario y Agroindustrial\",\"FirstCategoryId\":\"1085\",\"ListUrlMain\":\"https://doi.org/10.18684/rbsaa.v20.n1.2022.1890\",\"RegionNum\":0,\"RegionCategory\":null,\"ArticlePicture\":[],\"TitleCN\":null,\"AbstractTextCN\":null,\"PMCID\":null,\"EPubDate\":\"\",\"PubModel\":\"\",\"JCR\":\"\",\"JCRName\":\"\",\"Score\":null,\"Total\":0}","platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Biotecnologia en el Sector Agropecuario y Agroindustrial","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.18684/rbsaa.v20.n1.2022.1890","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"","JCRName":"","Score":null,"Total":0}
Lipase of Pachira speciosa seeds immobilized in chitosan beads: a recyclable bio-catalytic system
Las lipasas vegetales son biocatalizadores altamente versátiles debido a su quimioselectividad, enantioselectividad y regioselectividad. El propósito fue obtener un sistema biocatalítico reciclable a partir de lipasas de semillas de Pachira speciosa, aplicable a la biotransformación de lípidos. Se obtuvo una lipasa parcialmente purificada de extractos de semillas de P. speciosa, mediante cromatografía de filtración en gel en Sephadex G-100; la actividad específica lipasa (ALe) se determinó por el método de titulación de ácidos grasos libres. Se aplicó un diseño de superficie de repuesta Box-Behnken para establecer las condiciones que maximizan la inmovilización de la lipasa a tres soportes: esferas de quitosano (Q), esferas de alginato de calcio cubiertas con quitosano (Alg-Q) y esferas magnéticas de quitosano-Fe(OH)3 (Q-Fe). La mayor ALe de la enzima libre fue 0,49±0,01U/mg, a 40 °C y pH 9. El porcentaje de inmovilización y la ALe de cada biocatalízador fue: Q = 90,6 % y 3,74±0,3 nKat/mg; Alg-Q = 88,5 % y 3,62±0,1 nKat/mg; EQ-Fe = 76,4 % y 2,88±0,1 nKat/mg. El sistema biocatalítico más estable fue la lipasa inmovilizada en quitosano, con 85 % de rentención de la ALe hasta el tercer ciclo catalítico. Estudios futuros estarán enfocados a establecer los parámetros cinéticos del nuevo biocatalizador.