Marie-France Martin-Eauclaire, Christian Legros, Pierre E. Bougis, Hervé Rochat
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Abstract
Les toxines de venins de scorpion sont des mini-protéines basiques, de 60–70 résidus d'acides aminés, possédant quatre ponts disulfure dans le cas des toxines modulant les canaux Na+ voltage-dépendants des cellules excitables, et de 30–40 résidus, avec trois ou quatre ponts disulfure, pour les toxines bloquant divers canaux K+. Leurs structures tridimensionnelles montrent l'existence d'une hélice α et d'un feuillet β hautement conservés. Une approche génétique a isolé les ADNc codant pour leurs précurseurs, puis décrypté les séquences promotrices et structurales de leurs gènes. Des activités diverses sur les canaux Ca2+ et Cl−1 coexistent aussi dans les venins de scorpion.