KHẢO SÁT MỘT SỐ ĐẶC TÍNH CỦA HAI LOẠI PROTEASE NGOẠI BÀO TỪ Streptomyces

DƯƠNG THẢO VI, HỨA TRƯỜNG CHINH, NGUYỄN NGỌC ẨN, NGUYỄN THỊ DIỆU HẠNH, PHẠM TẤN VIỆT
{"title":"KHẢO SÁT MỘT SỐ ĐẶC TÍNH CỦA HAI LOẠI PROTEASE NGOẠI BÀO TỪ Streptomyces","authors":"DƯƠNG THẢO VI, HỨA TRƯỜNG CHINH, NGUYỄN NGỌC ẨN, NGUYỄN THỊ DIỆU HẠNH, PHẠM TẤN VIỆT","doi":"10.46242/jstiuh.v62i02.4784","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"Các protease có nguồn gốc từ xạ khuẩn thường được chứng minh có nhiều đặc tính sinh học nổi bật. Trong nghiên cứu này, 24/30 chủng xạ khuẩn được phân lập từ đất có khả năng sinh tổng hợp protease ngoại bào đã được ghi nhận. Trong các chủng xạ khuẩn đó, Streptomyces sp. CNXK72 và Streptomyces sp. CNXK100 thể hiện khả năng sản xuất protease mạnh nhất với độ lớn vòng phân giải lần lượt là 27,0±0,8 mm và 23,3±0,5 mm. Kết quả phân tích đặc điểm đại thể, vi thể và trình tự vùng gen mã hóa cho 16S rRNA cho thấy hai chủng này có mối quan hệ gần gũi lần lượt với Streptomyces odorifer (99,65%) và Streptomyces ginkgonis (99,86%). Protease được thu nhận từ CNXK72 có khả năng hoạt động trong khoảng 30-80°C, pH 4,0-10,0, hoạt tính tốt nhất ở 55°C, pH 7,0 trong đệm Tris-base. Bên cạnh đó, protease có nguồn gốc từ CNXK100 có phổ hoạt động trong khoảng 30-100°C, pH4,0-10,0 và thể hiện hoạt tính tốt nhất ở 75°C, pH 6,0-9,0 trong đệm Phosphate và Tris-base. Hoạt tính protease của chủng này cao gấp 5,6 lần khi so với protease được sinh tổng hợp bởi CNXK72. Khả năng thủy phân cơ chất tốt ở nhiệt độ cao và khoảng pH rộng cho thấy tiềm năng ứng dụng trong các ngành công nghiệp chất tẩy rửa và công nghiệp thuộc da của hai protease này.","PeriodicalId":16979,"journal":{"name":"Journal of Science and Technology - IUH","volume":"46 1","pages":""},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"2023-04-28","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"0","resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Journal of Science and Technology - IUH","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.46242/jstiuh.v62i02.4784","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"","JCRName":"","Score":null,"Total":0}
引用次数: 0

Abstract

Các protease có nguồn gốc từ xạ khuẩn thường được chứng minh có nhiều đặc tính sinh học nổi bật. Trong nghiên cứu này, 24/30 chủng xạ khuẩn được phân lập từ đất có khả năng sinh tổng hợp protease ngoại bào đã được ghi nhận. Trong các chủng xạ khuẩn đó, Streptomyces sp. CNXK72 và Streptomyces sp. CNXK100 thể hiện khả năng sản xuất protease mạnh nhất với độ lớn vòng phân giải lần lượt là 27,0±0,8 mm và 23,3±0,5 mm. Kết quả phân tích đặc điểm đại thể, vi thể và trình tự vùng gen mã hóa cho 16S rRNA cho thấy hai chủng này có mối quan hệ gần gũi lần lượt với Streptomyces odorifer (99,65%) và Streptomyces ginkgonis (99,86%). Protease được thu nhận từ CNXK72 có khả năng hoạt động trong khoảng 30-80°C, pH 4,0-10,0, hoạt tính tốt nhất ở 55°C, pH 7,0 trong đệm Tris-base. Bên cạnh đó, protease có nguồn gốc từ CNXK100 có phổ hoạt động trong khoảng 30-100°C, pH4,0-10,0 và thể hiện hoạt tính tốt nhất ở 75°C, pH 6,0-9,0 trong đệm Phosphate và Tris-base. Hoạt tính protease của chủng này cao gấp 5,6 lần khi so với protease được sinh tổng hợp bởi CNXK72. Khả năng thủy phân cơ chất tốt ở nhiệt độ cao và khoảng pH rộng cho thấy tiềm năng ứng dụng trong các ngành công nghiệp chất tẩy rửa và công nghiệp thuộc da của hai protease này.
研究了链霉菌两种胞外蛋白酶的一些特性
蛋白酶来自于辐射,通常被证明具有许多突出的生物学特性。在这项研究中,24/30个不同的辐射株从有记录的可产生细胞外蛋白酶的土壤中分离出来。在那的菌株放射菌里,Streptomyces史迪芬。CNXK72和Streptomyces sp。CNXK100展示它的生产能力与最强的protease大圈分解依次是27度,0±0,8毫米和23毫米、±0 3、5毫米。对16S rRNA的大规模、微观和测序特征的分析表明,这两种菌株与臭链霉菌(99.65%)和银杏链霉菌(99.86%)有着密切的关系。从CNXK72有Protease被接收能力,在大约30-80活动°C,四,0-10,pH值为0,最好在55°C活性,pH七,在Tris-base衬垫里没有任何权重。除此之外,但最初的能量protease有源于CNXK100有大约30-100中的光谱活动0°C, pH4, 0-10,信号,然后再传递表现最好的活性在75 6°C, pH、0-9,它是由磷酸缓冲里没有任何权重和Tris-base。这个菌株的蛋白酶活性是CNXK72合成蛋白酶的5.6倍。这两种蛋白酶在高温和广泛pH值下具有良好的机械水解能力,表明它们在洗涤剂和皮革工业中具有潜在的应用潜力。
本文章由计算机程序翻译,如有差异,请以英文原文为准。
求助全文
约1分钟内获得全文 求助全文
来源期刊
自引率
0.00%
发文量
0
×
引用
GB/T 7714-2015
复制
MLA
复制
APA
复制
导出至
BibTeX EndNote RefMan NoteFirst NoteExpress
×
提示
您的信息不完整,为了账户安全,请先补充。
现在去补充
×
提示
您因"违规操作"
具体请查看互助需知
我知道了
×
提示
确定
请完成安全验证×
copy
已复制链接
快去分享给好友吧!
我知道了
右上角分享
点击右上角分享
0
联系我们:info@booksci.cn Book学术提供免费学术资源搜索服务,方便国内外学者检索中英文文献。致力于提供最便捷和优质的服务体验。 Copyright © 2023 布克学术 All rights reserved.
京ICP备2023020795号-1
ghs 京公网安备 11010802042870号
Book学术文献互助
Book学术文献互助群
群 号:481959085
Book学术官方微信