Effect of Hydration on the Thermal Stability of the Collagen Triple Helical Structure

Netsu Sokutei Pub Date : 2007-08-31 DOI:10.11311/JSCTA1974.34.152

Y. Nishi, S. Uchiyama, Yuji Kobayashi

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Abstract

コラーゲンは動物界において最も多く含まれる蛋白質であり,皮膚や骨などを構成する。コラーゲンは,三本のペプチド鎖から構成され,各々のペプチド鎖は,左巻きのらせんを巻き,それらが綱のようによりあって右巻きらせんを形成する。この特異的な三本鎖構造はコラーゲントリプルヘリックスと呼ばれ,その熱安定性が生体組織の維持に重要であると考えられている。コラーゲンには他の蛋白質ではほとんど存在しないヒドロキシプロリンが構成アミノ酸として含まれており,その含有量と生育温度との間には比例関係が見られることから,ヒドロキシプロリンはコラーゲンの三本鎖構造の熱安定性に重要な役割を果たしていると考えられてきた。これまで過去40年間にわたって,コラーゲンの三本鎖構造の熱安定性を説明する試みが盛んに行われたが,幾つかの仮説が提唱されたものの結論には至っていない。そこで筆者らはヒドロキシプロリン及びヒドロキシプロリンの水酸基をフッ素原子に置換したフルオロプロリンを含むモデルペプチドを合成して熱測定を行い, 定量的にコラーゲンの三本鎖構造の熱安定性を解析した。その結果,ヒドロキシプロリン,フルオロプロリンともに熱安定性を増す働きがあるものの,両者の安定化機構は熱力学的に大きく異なることを見出し,その要因はペプチドと溶媒との相互作用(水溶液中においては水和)の違いに Netsu Sokutei 34(4)152-158

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水合作用对胶原蛋白三螺旋结构热稳定性的影响

骨胶原是动物界中含量最多的蛋白质，构成皮肤和骨骼等。骨胶原由三条肽链构成，每条肽链缠绕着左旋的螺旋，它们像纲一样相互缠绕形成右旋螺旋。这种特异性的三链结构被称为骨胶原三螺旋，其热稳定性对维持生物组织十分重要。骨胶原中含有其他蛋白质中几乎不存在的羟基脯氨酸，其含量与生长温度呈比例关系，因此，羟基脯氨酸是天然的。一直被认为对根的三链结构的热稳定性起着重要的作用。在过去的40年里，人们一直试图解释kolagen三链结构的热稳定性，虽然提出了多种假说，但都没有得出结论。因此，笔者等人用氟原子取代羟基脯氨酸和羟基脯氨酸的氢氧基，合成了含有氟脯氨酸的模型肽，并进行了热测定。定量分析了骨胶原三链结构的热稳定性。结果发现，虽然羟基脯氨酸和氟脯氨酸都有增加热稳定性的作用，但两者的稳定机制在热力学上有很大不同，其主要原因是肽与溶剂的相互作用(在水溶液中为水和)的不同Netsu Sokutei 34(4)152-158

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