Estudio cinético de la hidrólisis del almidón de Solanum tuberosum, Ipomoea batatas y Manihot esculenta con amilasa termoestable de Bacillus licheniformis BA-3 aislada de los géiseres de Candarave- Tacna

Ariadna Zúñiga Lanos, Cristina Isabel Ferrer Villena, Israel José Salazar Quispe, Ana Julissa Naquiche Calero, R. Cabrera
{"title":"Estudio cinético de la hidrólisis del almidón de Solanum tuberosum, Ipomoea batatas y Manihot esculenta con amilasa termoestable de Bacillus licheniformis BA-3 aislada de los géiseres de Candarave- Tacna","authors":"Ariadna Zúñiga Lanos, Cristina Isabel Ferrer Villena, Israel José Salazar Quispe, Ana Julissa Naquiche Calero, R. Cabrera","doi":"10.33326/26176033.2019.24.781","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"Para la investigación, los almidones de papa (Solanum tuberosum), camote (lpomoea batatas) y yuca (Manihot esculenta) fueron hidrolizados por la enzima amilasa obtenida por cultivo líquido de la bacteria termófila, designada como Bacillus licheniformis BA-3 y aislada de los géiseres de Calientes, Candarave, Tacna. Se obtuvo el extracto crudo, el cual fue filtrado, centrifugado y precipitado con sulfato de amonio al 60 % y dializado por 24 horas en refrigeración a - 5 °C. Asimismo, la bacteria termófila utilizada presentó el 99 % de identidad mediante la secuenciación del gen ARNr 16S. Se evaluó la concentración de azúcares reductores de los almidones y, a partir de ello, se determinó la cinética de velocidad enzimática propuesta por Michaelis-Menten, a concentraciones de 1 %, 1.5 %, 2 %, 2.5 % y 3 % de solución de cada almidón con 5 μl de enzima amilasa a temperatura de 50 °C y pH 7. Se obtuvieron las constantes de Michaelis- Menten (Km) de 0.4225 g/ml, 0.0024 g/ml y 0.1263 g/ml para Solanum tuberosum, lpomoea batatas y Manihot esculenta, respectivamente. De igual forma, se obtuvo valores de velocidad máxima (Vmax) de 0.00091 g/ml *min, 0.00011 g/ml*min y 0.00099 g/ml*min para cada almidón estudiado. Se concluyó que existe mayor afinidad de la enzima producida por Bacillus licheniformis BA-3 con el almidón de lpomoea batatas por ser el menor valor de Km obtenido.","PeriodicalId":10154,"journal":{"name":"Ciencia & Desarrollo","volume":"39 1","pages":""},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"2019-06-28","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"1","resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Ciencia & Desarrollo","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.33326/26176033.2019.24.781","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"","JCRName":"","Score":null,"Total":0}
引用次数: 1

Abstract

Para la investigación, los almidones de papa (Solanum tuberosum), camote (lpomoea batatas) y yuca (Manihot esculenta) fueron hidrolizados por la enzima amilasa obtenida por cultivo líquido de la bacteria termófila, designada como Bacillus licheniformis BA-3 y aislada de los géiseres de Calientes, Candarave, Tacna. Se obtuvo el extracto crudo, el cual fue filtrado, centrifugado y precipitado con sulfato de amonio al 60 % y dializado por 24 horas en refrigeración a - 5 °C. Asimismo, la bacteria termófila utilizada presentó el 99 % de identidad mediante la secuenciación del gen ARNr 16S. Se evaluó la concentración de azúcares reductores de los almidones y, a partir de ello, se determinó la cinética de velocidad enzimática propuesta por Michaelis-Menten, a concentraciones de 1 %, 1.5 %, 2 %, 2.5 % y 3 % de solución de cada almidón con 5 μl de enzima amilasa a temperatura de 50 °C y pH 7. Se obtuvieron las constantes de Michaelis- Menten (Km) de 0.4225 g/ml, 0.0024 g/ml y 0.1263 g/ml para Solanum tuberosum, lpomoea batatas y Manihot esculenta, respectivamente. De igual forma, se obtuvo valores de velocidad máxima (Vmax) de 0.00091 g/ml *min, 0.00011 g/ml*min y 0.00099 g/ml*min para cada almidón estudiado. Se concluyó que existe mayor afinidad de la enzima producida por Bacillus licheniformis BA-3 con el almidón de lpomoea batatas por ser el menor valor de Km obtenido.
从Candarave- Tacna间歇厂分离的地衣芽孢杆菌BA-3耐热淀粉酶水解马铃薯茄、马铃薯和木薯淀粉的动力学研究
在研究中,马铃薯(Solanum tuberosum)、甘薯(lpomoea batata)和木薯(Manihot esculenta)的淀粉被淀粉酶水解,淀粉酶是由嗜热细菌地衣芽孢杆菌BA-3液体培养获得的,并从卡Calientes、Candarave和Tacna的geiseres中分离出来。获得粗提取物,经过滤、离心、60%硫酸铵沉淀,- 5℃冷却透析24小时。此外,通过16S rrna基因测序,嗜热细菌的同源性达到99%。对糖类减压的浓度,并据此确定提议的速度方向动力学Michaelis-Menten浓度1、1.5、2 %,2.5 % 3 %解决个别淀粉5μl酶amilasa 50°C的温度和pH值7。马铃薯、马铃薯和木薯的米氏-芒腾常数(Km)分别为0.4225 g/ml、0.0024 g/ml和0.1263 g/ml。同样,每种淀粉的最大速度值(Vmax)分别为0.00091 g/ml*min、0.00011 g/ml*min和0.00099 g/ml*min。结果表明,地衣芽孢杆菌BA-3产生的酶与马铃薯淀粉的亲和力较低,Km值较低。
本文章由计算机程序翻译,如有差异,请以英文原文为准。
求助全文
约1分钟内获得全文 求助全文
来源期刊
自引率
0.00%
发文量
0
×
引用
GB/T 7714-2015
复制
MLA
复制
APA
复制
导出至
BibTeX EndNote RefMan NoteFirst NoteExpress
×
提示
您的信息不完整,为了账户安全,请先补充。
现在去补充
×
提示
您因"违规操作"
具体请查看互助需知
我知道了
×
提示
确定
请完成安全验证×
copy
已复制链接
快去分享给好友吧!
我知道了
右上角分享
点击右上角分享
0
联系我们:info@booksci.cn Book学术提供免费学术资源搜索服务,方便国内外学者检索中英文文献。致力于提供最便捷和优质的服务体验。 Copyright © 2023 布克学术 All rights reserved.
京ICP备2023020795号-1
ghs 京公网安备 11010802042870号
Book学术文献互助
Book学术文献互助群
群 号:481959085
Book学术官方微信