Modelamiento in silico de la liasa organomercurial (MerB) de Pseudomonas fluorescens

Abstract

El modelamiento in silico ha sido de gran contribución en los procesos proteómicos, desarrollando estructuras de las secuencias proteicas ya existentes, que por motivos de altos costos y las diferentes tecnologías necesarias para el desarrollo de estas metodologías, se encuentran deficientes en el número de modelamientos de proteínas disponibles. Entre aquellas secuencias con carencia de estructura proteica se encuentra la proteína liasa organomercurial (MerB) de Pseudomonas fluorescens, importante en la resistencia al mercurio. En el presente artículo se analizó tanto estructural como funcionalmente la proteína MerB en Pseudomonas fluorescens, utilizando la herramienta de la química estructural “modelamiento por homología” mediante plataformas bioinformáticas, con el fin de obtener un modelo que represente la estructura 3D más precisa y que capturen las mejores variantes estructurales entre todas las posibles conformaciones de las proteínas en la familia. En este trabajo, se desarrolló un método comparativo de la secuencia estudiada con las reportadas en las bases de datos para las proteínas MerB del género Pseudomonas. Se propone un modelo tridimensional para la enzima (MerB) en P. fluorescens, mediante el modelamiento por homología, se muestra la caracterización en la estructura secundaria, terciaria, la caracterización del dominio catalítico y los motivos estructurales presentes.