{"title":"Versuche zur Detektion von Wirkungsunterschieden zwischen Potenz und gleichkonzentrierter Verdünnung.","authors":"Harisch, Dittmann","doi":"10.1159/000021102","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"Zusammenfassung Einleitung: Die saure Phosphatase aus Kartoffel katalysiert unter Abspaltung eines anorganischen Phosphatrestes die Bildung von p-Nitrophenol aus p-Nitrophenylphosphat. Diese Dephosphorylierungsreaktion wurde in Gegenwart verschiedener PruÈ fsubstanzen untersucht. Fragestellung: Hauptzielsetzung war es, unter variierenden Inkubationsbedingungen zu untersuchen, ob Potenz und konzentrationsgleiche VerduÈ nnung die katalytische AktivitaÈ t des ausgewaÈhlten Enzymsystems unterschiedlich beeinflussen. Methoden: Eingesetzt wurden als PruÈ fsubstanz cAMP und Ubichinon in den Potenzbzw. VerduÈ nnungsstufen D8 und 10. In Gegenwart dieser PraÈparationen wurde die katalytische AktivitaÈt der sauren Phosphatase spektralphotometrisch ermittelt. Ergebnisse: 1. Wurde die von der sauren Phosphatase katalysierte Dephosphorylierungsreaktion in Gegenwart von cAMP bzw. Ubichinon unter Standardbedingungen (Inkubationszeit 5 min bei 30 °C) untersucht, so zeigte sich, dass beide PraÈparate die katalytische AktivitaÈt des Enzyms inhibieren. 2. WaÈhrend sich bei der PruÈ fsubstanz Ubichinon zwischen der Potenz D8 und der VerduÈ nnung 10 ein Wirkungsunterschied zeigte, war dies bei den cAMP-Proben ± auch nach Variation der Inkubationszeit ± nicht zu beobachten. 3. Wurde die saure Phosphatase dagegen zunaÈchst mit der PruÈ fsubstanz cAMP in der Potenz D8 bzw. in der VerduÈ nnung 10 fuÈ r 20 min bei 30 °C praÈinkubiert und erst nach dieser PraÈ inkubationsphase die AktivitaÈt des Enzyms bestimmt, so zeigte sich ein signifikanter Unterschied in der Dephosphorylierungsrate. Im Falle des Ubichinons konnte der bereits unter Standardbedingungen festgestellte Wirkungsunterschied zwischen Potenz und korrespondierender VerduÈ nnung durch die vorgeschaltete PraÈ inkubationsphase noch verstaÈrkt werden. Schlussfolgerungen: 1. Mit Hilfe eines zellfreien Systems lassen sich eventuell vorhandene Wirkungsunterschiede zwischen Potenz und konzentrationsgleicher VerduÈ nnung nachweisen. Dabei reicht es aber nicht aus, das «richtige» Enzymsystem mit der «geeigneten» Wirksubstanz zu kombinieren, sondern es muÈ ssen auch die Inkubationsbedingungen der jeweiligen Situation «angepasst» werden. 2. Wie die Ergebnisse zeigen, lassen sich Teile der HomoÈ opathieGrundlagenforschung organismusunabhaÈngig darstellen.","PeriodicalId":54318,"journal":{"name":"Forschende Komplementarmedizin","volume":"5 4","pages":"172-177"},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"1998-08-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"https://sci-hub-pdf.com/10.1159/000021102","citationCount":"2","resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Forschende Komplementarmedizin","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.1159/000021102","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"Q","JCRName":"Medicine","Score":null,"Total":0}
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Abstract
Zusammenfassung Einleitung: Die saure Phosphatase aus Kartoffel katalysiert unter Abspaltung eines anorganischen Phosphatrestes die Bildung von p-Nitrophenol aus p-Nitrophenylphosphat. Diese Dephosphorylierungsreaktion wurde in Gegenwart verschiedener PruÈ fsubstanzen untersucht. Fragestellung: Hauptzielsetzung war es, unter variierenden Inkubationsbedingungen zu untersuchen, ob Potenz und konzentrationsgleiche VerduÈ nnung die katalytische AktivitaÈ t des ausgewaÈhlten Enzymsystems unterschiedlich beeinflussen. Methoden: Eingesetzt wurden als PruÈ fsubstanz cAMP und Ubichinon in den Potenzbzw. VerduÈ nnungsstufen D8 und 10. In Gegenwart dieser PraÈparationen wurde die katalytische AktivitaÈt der sauren Phosphatase spektralphotometrisch ermittelt. Ergebnisse: 1. Wurde die von der sauren Phosphatase katalysierte Dephosphorylierungsreaktion in Gegenwart von cAMP bzw. Ubichinon unter Standardbedingungen (Inkubationszeit 5 min bei 30 °C) untersucht, so zeigte sich, dass beide PraÈparate die katalytische AktivitaÈt des Enzyms inhibieren. 2. WaÈhrend sich bei der PruÈ fsubstanz Ubichinon zwischen der Potenz D8 und der VerduÈ nnung 10 ein Wirkungsunterschied zeigte, war dies bei den cAMP-Proben ± auch nach Variation der Inkubationszeit ± nicht zu beobachten. 3. Wurde die saure Phosphatase dagegen zunaÈchst mit der PruÈ fsubstanz cAMP in der Potenz D8 bzw. in der VerduÈ nnung 10 fuÈ r 20 min bei 30 °C praÈinkubiert und erst nach dieser PraÈ inkubationsphase die AktivitaÈt des Enzyms bestimmt, so zeigte sich ein signifikanter Unterschied in der Dephosphorylierungsrate. Im Falle des Ubichinons konnte der bereits unter Standardbedingungen festgestellte Wirkungsunterschied zwischen Potenz und korrespondierender VerduÈ nnung durch die vorgeschaltete PraÈ inkubationsphase noch verstaÈrkt werden. Schlussfolgerungen: 1. Mit Hilfe eines zellfreien Systems lassen sich eventuell vorhandene Wirkungsunterschiede zwischen Potenz und konzentrationsgleicher VerduÈ nnung nachweisen. Dabei reicht es aber nicht aus, das «richtige» Enzymsystem mit der «geeigneten» Wirksubstanz zu kombinieren, sondern es muÈ ssen auch die Inkubationsbedingungen der jeweiligen Situation «angepasst» werden. 2. Wie die Ergebnisse zeigen, lassen sich Teile der HomoÈ opathieGrundlagenforschung organismusunabhaÈngig darstellen.