Concanavalin A-reactive nuclear matrix glycoprotein

B. Vidal, S. S. Maria, L. B. Klaczko
{"title":"Concanavalin A-reactive nuclear matrix glycoprotein","authors":"B. Vidal, S. S. Maria, L. B. Klaczko","doi":"10.1590/S0100-84551997000400012","DOIUrl":null,"url":null,"abstract":"A capacidade de ligacao da concanavalina A (Con A) a regioes condensadas de eucromatina e heterocromatina foi investigada em nucleos de eritrocito de frango (CEN), hepatocitos de rato, celulas meristematicas de Zea mays mays e em cromossomos politenicos de Drosophila melanogaster apos hidrolise com HCl 4 N para determinar a ocorrencia de ligacao preferencial em bandas e heterocromatina. A variacao da massa seca foi investigada em CEN por microscopia de interferencia, e reacoes de Feulgen e Con A foram empregadas para todos os materiais para correlacionar os loci de ambas reacoes. As quantificacoes e verificacoes topologicas foram levadas a efeito por analise de imagens (citometria de alta performance). Foi observado que a hidrolise por HCl 4 N causou uma importante perda de massa seca em CEN, permanecendo um nivel correspondente ao conteudo medio de massa seca de DNA. Neste material a ligacao com Con A foi restrita ao envelope nuclear, reforcando a ideia da ausencia da matriz nuclear nessas celulas. Os demais tipos celulares exibiram areas reativas de cromatina condensada e heterocromatina. Este fato permite especular o papel desempenhado por proteinas Con A-positivas no mecanismo de condensacao cromatinica. Esta estrutura glicoproteica contribuiria para uma maior estabilidade fisico-quimica da cromatina condensada, especificamente da heterocromatina, e tambem para suas propriedades reologicas.","PeriodicalId":340356,"journal":{"name":"Brazilian Journal of Genetics","volume":"40 1","pages":"0"},"PeriodicalIF":0.0000,"publicationDate":"1997-12-01","publicationTypes":"Journal Article","fieldsOfStudy":null,"isOpenAccess":false,"openAccessPdf":"","citationCount":"5","resultStr":null,"platform":"Semanticscholar","paperid":null,"PeriodicalName":"Brazilian Journal of Genetics","FirstCategoryId":"1085","ListUrlMain":"https://doi.org/10.1590/S0100-84551997000400012","RegionNum":0,"RegionCategory":null,"ArticlePicture":[],"TitleCN":null,"AbstractTextCN":null,"PMCID":null,"EPubDate":"","PubModel":"","JCR":"","JCRName":"","Score":null,"Total":0}
引用次数: 5

Abstract

A capacidade de ligacao da concanavalina A (Con A) a regioes condensadas de eucromatina e heterocromatina foi investigada em nucleos de eritrocito de frango (CEN), hepatocitos de rato, celulas meristematicas de Zea mays mays e em cromossomos politenicos de Drosophila melanogaster apos hidrolise com HCl 4 N para determinar a ocorrencia de ligacao preferencial em bandas e heterocromatina. A variacao da massa seca foi investigada em CEN por microscopia de interferencia, e reacoes de Feulgen e Con A foram empregadas para todos os materiais para correlacionar os loci de ambas reacoes. As quantificacoes e verificacoes topologicas foram levadas a efeito por analise de imagens (citometria de alta performance). Foi observado que a hidrolise por HCl 4 N causou uma importante perda de massa seca em CEN, permanecendo um nivel correspondente ao conteudo medio de massa seca de DNA. Neste material a ligacao com Con A foi restrita ao envelope nuclear, reforcando a ideia da ausencia da matriz nuclear nessas celulas. Os demais tipos celulares exibiram areas reativas de cromatina condensada e heterocromatina. Este fato permite especular o papel desempenhado por proteinas Con A-positivas no mecanismo de condensacao cromatinica. Esta estrutura glicoproteica contribuiria para uma maior estabilidade fisico-quimica da cromatina condensada, especificamente da heterocromatina, e tambem para suas propriedades reologicas.
豆豆蛋白-反应性核基质糖蛋白
concanavalina继电器的能力(Con)染色体和异染色质的凝聚区域已经被在nucleos鸡eritrocito (CEN)大鼠肝细胞,细胞meristematicas玉蜀黍mays在果蝇的染色体politenicos hidrolise hci 4 N来确定优惠发生继电器在对抗异染色质。在CEN中,用干涉显微镜研究了干质量的变化,并对所有材料进行了Feulgen和Con反应,以关联两个反应位点。通过图像分析(高性能细胞术)进行量化和拓扑验证。结果表明,4n盐酸水解后,CEN的干质量损失显著,保持在与DNA平均干质量含量相对应的水平。在这种材料中,与Con a的结合被限制在核包膜内,加强了这些细胞中没有核基质的想法。其他细胞类型表现出浓缩染色质和异染色质的反应区。这一事实使我们能够推测A阳性蛋白在染色质浓缩机制中的作用。这种糖蛋白结构有助于浓缩染色质,特别是异染色质的更大的物理化学稳定性,以及它们的流变特性。
本文章由计算机程序翻译,如有差异,请以英文原文为准。
求助全文
约1分钟内获得全文 求助全文
来源期刊
自引率
0.00%
发文量
0
×
引用
GB/T 7714-2015
复制
MLA
复制
APA
复制
导出至
BibTeX EndNote RefMan NoteFirst NoteExpress
×
提示
您的信息不完整,为了账户安全,请先补充。
现在去补充
×
提示
您因"违规操作"
具体请查看互助需知
我知道了
×
提示
确定
请完成安全验证×
copy
已复制链接
快去分享给好友吧!
我知道了
右上角分享
点击右上角分享
0
联系我们:info@booksci.cn Book学术提供免费学术资源搜索服务,方便国内外学者检索中英文文献。致力于提供最便捷和优质的服务体验。 Copyright © 2023 布克学术 All rights reserved.
京ICP备2023020795号-1
ghs 京公网安备 11010802042870号
Book学术文献互助
Book学术文献互助群
群 号:604180095
Book学术官方微信