Kolagen dari Limbah Tulang Ayam (Gallus gallus domesticus) terhadap Aktivitas Anti Aging secara In Vitro

Limbah tulang ayam meningkat seiring dengan peningkatan konsumsi ayam. Namun, belum banyak penelitian yang memanfaatkan limbah tulang sebagai sumber kolagen. Penelitian ini bertujuan mengetahui pengaruh ukuran kolagen terhadap aktivitas anti aging berupa aktivitas antioksidan, antiglikasi, dan inhibitor tirosinase  secara in vitro dan mendapatkan teknik isolasi kolagen anti aging optimum dari tulang ayam. Isolasi kolagen dilakukan dengan variasi  konsentrasi NaOH, yaitu 0,05 M; 0,10 M; dan 0,20 M, dilanjutkan dengan perendaman menggunakan asam asetat 1 M. Kolagen yang diisolasi dengan NaOH 0,10 M merupakan kolagen dengan ukuran partikel, rendemen, dan antiglikasi terbesar (berturut-turut 2,34 µm, 12,59%, 61,06%) dan memiliki spektrum inframerah yang paling sesuai dengan kolagen standar. Kolagen ini kemudian diaduk dengan kecepatan 1000 rpm selama 6 dan 8 jam untuk pengecilan ukuran. Kolagen dengan pengadukan 6 jam mempunyai ukuran partikel lebih kecil (1,34 µm) dibandingkan dengan pengadukan 8 jam (1,80 µm). Kolagen dengan ukuran 1,34 µm menunjukkan aktivitas terbaik yaitu aktivitas antioksidan terhadap 2,2-difenil-1-pikrilhidrazil (DPPH) sebesar 24,70% dan inhibitor tirosinase sebesar 26,77%. Berdasarkan aktivitas antioksidan, antiglikasi, dan antitirosinase, kolagen dengan perendaman NaOH 0,10 M dan pengadukan selama 6 jam memiliki sifat anti aging yang paling baik.In Vitro Anti-Aging Activity of Chicken (Gallus gallus domesticus) Bone Waste Collagen. Chicken bone waste increases with increasing chicken compsumtion. However, study on utilizing chicken bone for collagen source has not been widely explored. This study aims to determine the effect of collagen size on their anti aging activity, and to obtain the optimum condition to produce the chicken (Gallus gallus domesticus) collagen in the high yield and the best activity. Collagen isolation was carried out in various NaOH concentrations of 0.05 M, 0.10 M, and 0.20 M, followed by the maceration on acetic acid 1 M. The isolation in NaOH 0.10 M produced the collagen with particle size of 2.34 µm in yield of 12.59% and anti-glycation of 61.06%. The revealed infrared spectrum of the isolated collagen is almost the same with the spectrum of the standart collagen. The collagen in 2.34 µm was further stirred at a 1000 rpm for 6 and 8 hours to reduce the size. Collagen stirred in 6 hours has a smaller particle size (1.34 µm) compared with that of stirred in 8 hours which has a particle size of 1.80 µm. The collagen with size of 1.34 µm showed the best activity, which revealed the antioxidant activity of 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl (DPPH) of 24.70% and tyrosinase inhibitors of 26.77%. Based on antioxidant activity, anti-glycation, and anti-tyrosinase, the collagen which was isolated in 0.10 M NaOH and was stirred in 6 hours has the best anti-aging property.